ENZIMA - EC 1.1.1.27 Lactato desidrogenase
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EC
1.1.1.27
Nome oficial
Lactato desidrogenase
Nome(s) alternativo(s)
Ácido lático desidrogenase
Desidrogenase lática
Classe
Oxidoredutases atuando no grupo CH-OH dos doadores, com NAD+ or NADP+ como aceptores
Reação catalisada
(S)-lactato + NAD(+) piruvato + NADH
Substratos
(S)-Lactato
Ácido (S)-2-Hidroximonocarboxílixo
NAD+
Produtos
Piruvato
NADH
Vias metabólicas
Outros comentários

Também oxida outroa ácidos (S)-2-hhidroximonocarboxilícos. No animal, NADP+ também age, mais devagar, mas não na enzima bacteriana.

Esta enzima cataliza a interconversão NAD-dependente entre piruvato e L-lactato. Nos músculos, em vertebrados e em bactérias láticas representa o passo final da glicólise anaeróbia.

Sua forma ativa é tetramérica, e está presente tanto em eucariontes como em procariontes. Em vertebrados há três isozimas: LDH-A, predominante nos músculos esqueléticos; LDH-B, encontrada do músculo cardíaco; e LDH-C, acahada apenas nos espermatozóides de mamíferos e aves. No cristalino e aves e crocodilianos. a LDH-B serve como proteína estrutural.

O reconhecimento é baseado numa região que inclui um resíduo conservado de histidina, essencial ao mecanismo catalítico.
Referência


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