Precursor mitocondrial da isocitrato desidrogenase (subunidade 1)

Unidade biológica: octâmero de duas subunidades não-idênticas IDH1 e IDH2.

O isômero do iscitrato envolvido é o (1R,2S)-1-hidroxipropano-1,2,3-tricarboxilato, forma denominada treo-D(S)-isocitrato.

Não há descarboxilação de oxalosuccinato.

Esta enzima é importante no metabolismo de carboidratos, e cataliza a descarboxilação oxidativa de isocitrato em a-cetoglutarato. Esta IDH (1.1.1.41) é dependente de NAD+, mas também há IDH dependente de NADP+ (EC 1.1.1.42).

Em eucariontos há pelo menos três tipos de IDH: Duas estão localizadas na matriz mitocondrial (uma NAD+ dependente e outra NADP+), enquanto a terceira (NADP+-dependente) é citoplasmática. Em Escherichia coli a atividade da enzima NADP-dependente é controlada pela fosforilação de um resíduo de serina - a forma fosforilada é completamente inativa.

A região melhor conservada destas enzimas é uma seqüência de resíduos rica em glicina, localizada na porção C-terminal (esta é a região para identificação). estão relacionadas estruturalmente à IDH mais duas enzimas: 3-isopropilmalato desidrogenase (EC 1.1.1.85) - que cataliza o terceiro passo da biossíntese de leucina em bactérias e fungos; e a tartrato desidrogenase (EC 1.1.1.93), que cataliza a redução de tartrato a oxaloglicolato.
Referência