| ENZIMA - EC
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| A estrutura tridimensional desta enzima não foi resolvida (modelada) ainda. |
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| EC |
6.3.4.16 |
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| Nome oficial |
Carbamoil-P sintase (amônia) |
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| Nome(s)
alternativo(s) |
Carbamoil-P sintetase (amônia) Carbamoil-P sintetase I CPS I Carbamoilfosfato sintetase (amônia) Dióxido de carbono amônia ligase |
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| Classe |
Ligases - Formadora
de ligações carbono-nitrogênio |
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| Reação
catalisada |
2 ATP + NH3+
CO2+ H2O  2
ADP + P + carbamoil-P |
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| Substratos |
ATP NH3 CO2 H2O |
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| Produtos |
ADP P carbamoil-P |
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| Efetor |
N-Acetil-L-glutamato |
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| Vias metabólicas
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| Outros
comentários |
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| Carbamoil-P sntase (CPSase) cataliza a síntese ATP-dependente de carbamoil-P a partir de glutamina no citosol (EC 6.3.5.5) ou amônia (EC 6.3.4.16) e bicarbonato na mitocôndria. CPSase inicia tanto o ciclo da uréia quanto a síntese de arginina e pirimidinas. |
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CPSase glutamina dependente (CPSase II) está envolvida na biossíntese de pirimidinas e purinas. Em bactérias como Escherichia coli, uma única enzima está envolvida em ambas as vias, enquanto em outras bactérias há enzimas separadas. Em bactérias é formada por duas subunidades. Uma cadeia pequena possui atividade glutamina amidotransferase (GATase) necessária à remoção do grupo amino da glutamina, e uma cadeia maior possui a atividade CPSase. Esta estrutura também está presente em fungos para a biossíntese de arginina. Na maioria dos eucariontes, os três primeiros passos da biossíntese de pirimidinas são catalizados por uma grande enzima multifuncional - chamada URA2 em leveduras, rudimentar em Drosophila e CAD em mamíferos. O domínio CPSase está localizado entre um domínio GATase N-terminal e a porção C-terminal, que detém as atividades dihidroorotaase e aspartato transacarbamilase. |
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A CPSase amônia-dependente (CPSase I) está envolvida no ciclo da uréia em vertebrados ureotélicos; é uma proteína monofuncional localizada na matriz mitocondrial. |
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O domínio CPSase é tipicamente de 120KDa, e surgiu da duplicação de um subdomínio ancestral de 500 resíduos de aminoácidos. Cada subdomínio liga-se independentemente a ATP e foi sugerido que cada uma das metades homólogas atua separadamente, um para catalisar a fosforilação de bicarbonato a crboxi-P e outro de carabamato a carbamil-P. |
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O subdomínio CPSase também está presente como cópia
única nas enzimas biotina-dependentes acetil-CoA
carboxilase (EC 6.4.1.2) (ACC), propionil-CoA
carboxilase |
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